Phd Degree / Doktora

Permanent URI for this collectionhttps://hdl.handle.net/11147/2869

Browse

Filters

2023 - 20252

Settings

Author: search.filters.author.Mohamed, Gülşah Şanlı

Search Results

Now showing 1 - 2 of 2
  • Doctoral Thesis
    Hedeflenen Metal Organik Taşıyıcılarla NIRF Heptametin Siyanin Boyasının Kapsüllenmesi: Terapötik Bir Nanoplatform Olarak Fotodinamik Terapi Potansiyelinin Araştırılması
    (2025) Şahinoğlu, Sinem; Mohamed, Gülşah Şanlı
    Meme kanseri, dünya genelinde kadınlar arasında en sık görülen kötü huylu tümör olmaya devam etmektedir ve bu durum, geleneksel yöntemlerin ötesinde yenilikçi tedavi stratejilerine olan ihtiyacı ortaya koymaktadır. Fotodinamik terapi, reaktif oksijen türleri aracılı tümör hücresi ölümünü indüklemek için ışıkla aktive olan fotosensitizörlerden yararlanan invaziv olmayan bir yaklaşım sunmaktadır. Yakın kızılötesi floresan heptametin siyanin boyası olan IR783, tümör seçici tutulumu ve pro-apoptotik etkileri nedeniyle kanser tedavisinde teranostik bir ajan olarak umut vaat etmektedir. Ancak klinik potansiyeli, zayıf stabilitesi, polar ortamlarda hızlı ayrışması, düşük kuantum verimi ve optimum olmayan tümör birikimi nedeniyle engellenmektedir. Bu çalışmada, boyanın iletimini ve fotodinamik performansını artırmak için IR783'ü metal-organik çerçeve olan ZIF-8 ve UiO-66'ya kapsüllenme çalışması yapıldı ve ZIF-8'in daha ideal bir hedefleme molekülü olabilmesi için polietilen glikol-folik asit ile yüzey modifikasyonu yapılarak çok işlevli nanoplatformlar geliştirildi. IR783, ZIF-8, IR783@ZIF-8, PEG-FA/IR783@ZIF-8, UiO-66 ve IR783@UiO-66'nın, meme kanseri hücre hatları (MCF-7, MDA-MB-231) ve normal meme epitel hücreleri (MCF-10A) üzerindeki sitotoksik ve fototoksik etkilerini değerlendirmek için in vitro deneyler yürütüldü. Değişen ışık yoğunluklarında LED ışınlaması altında sonuçlar elde edildi. Sonuçlar, nanoplatformların normal hücreleri korurken doz ve ışığa bağlı olarak kanser hücresi canlılığını önemli ölçüde azalttığını gösterdi. Bu çalışma, PEG-FA yüzey modifikasyonunun etkisini göstererek ve ZIF-8 ve UiO-66'nın IR783 aracılı PDT'yi geliştirmek için umut verici nanotaşıyıcılar olma potansiyelini vurgulayarak, hedefli ve etkili meme kanseri tedavisi için sinerjik bir strateji sunmaktadır.
  • Doctoral Thesis
    Phthalate Esters Degradation Mechanisms by Enzymes
    (01. Izmir Institute of Technology, 2023) Balcı, Esin; Sofuoğlu, Aysun; Mohamed, Gülşah Şanlı
    Phthalate esters (PAEs) stand out as the priority toxicants due to their carcinogenic, mutagenic, and teratogenic properties. The enzymatic degradation is hailed for its recognized safe and environmentally friendly properties. This study delved into PAEs' degradation, especially dibutyl phthalate (DBP) and diethylhexyl phthalate (DEHP) by recombinant esterase from Geobacillus sp. isolated from Balçova Geothermal region in İzmir. The esterase exhibited efficient degradation of DBP but had limited effectiveness in degrading DEHP. Many experiments were conducted to compare the ability of recombinant esterase to degrade DBP and DEHP with that of commercially available enzymes secreted from various microorganisms. Among these enzymes, Bacillus subtilis esterase and Rhizomucor miehei lipase had the highest ability. They were immobilized on halloysite nanotubes (HNTs) by adsorption method to enhance their stability and prolong their activity in applications. To investigate the impact of immobilization methods, two bionanocomposites were formed by immobilization of Bacillus subtilis esterase to HNTs with chitosan (CTS) and alginate (ALG) by the cross-linking method. Two fixed-bed reactors with CTS-HNT-EST and ALG-HNT-EST were operated in batch and continuous modes for PAEs' degradation. CTS-HNT-EST exhibited superior efficacy and durability in PAEs' removal for both modes. Lastly, bioremediation experiments were conducted in PAEs-contaminated soils using Bacillus subtilis esterase and recombinant esterase. Although both esterase had the same active site triad, recombinant esterase had a less significant effect on PAEs' degradation. This fact can be attributed to different substrate specificity and enzyme dynamics. Despite variations in their degradation capabilities, both commercial and newly engineered recombinant enzymes demonstrate considerable potential for breaking down PAEs.